www.miamidade.gov/mdfr/librar...es_Covered.pdf
fororeptiles.org/foros/ Primeros-Auxilios-Venenos ofídicos
Primeros auxilios: Es importante que las personas que auxilien al
accidentado se mantengan tranquilas y se organicen para realizar lo más
rápido y eficientemente posible las siguientes indicaciones
inmediatamente después de la mordedura.
1. Alejarse del alcance del animal
2. Tranquilizar al accidentado
3. Tomar la hora del accidente
4. Inmovilizar el área afectada
5. Extraer el veneno mecánicamente (solo es útil durante los 15 minutos inmediatos después de la mordedura)
6. Tratar de identificar al animal sin exponerse a otra mordedura
7. Aplicarse 1 frasco de antídoto específico inmediatamente después de
la mordedura, en la zona muscular más voluminosa y más cercana a la zona
afectada.
8. Dirigirse hacia el centro de salud (hospital, clínica) más cercano
para iniciar el tratamiento hospitalario (hacer prueba de sensibilidad).
9. Prevenir choque anafiláctico utilizando hidrocortisona y antihistamínicos.
10. Ya en el centro de salud, exigir al médico sean hechos los
siguientes exámenes: general de orina, biometría hemática, tiempos de
coagulación, electrolítos séricos.
11. Aplicar 1 frasco de antídoto específico intravenoso
Utilizar antibióticos de amplio espectro, analgésicos y toxoide tetánico
12. Cuidar la respiración y el ritmo cardiaco.
13. Seguir con el tratamiento a respuesta del paciente
Signos y síntomas generales:
1. Huellas de colmillos
2. Sangrado y dolor en el sitio de la mordedura
3. Inflamación progresiva de la zona afectada
4. Enrojecimiento y hemólisis local
5. Hemorragia nasal
6. Inflamación de ganglios linfáticos
7. Necrosis
8. Insuficiencia respiratoria o cardiaca
Acciones a evitar:
1. Incisiones o punciones locales
2. Succiones bucales
3. Torniquetes o ligaduras
4. Aplicación de hielo (críoterapia)
5. Dar alcohol, café, o cigarro a la víctima
6. Cauterizar
7. Aplicar toques eléctricos (electroshocks)
8. Atrapar a la serpiente
9. Inyectar el suero en zonas adiposas
10. Aplicar cataplasmas, o ungüentos
Recomendaciones:
1. Quitar anillos, pulseras y todo el artículo que pueda obstruir o dificultar los primeros auxilios.
2. Hacer un protocolo de tratamiento (conocer rutas de escape, conocer los centros hospitalarios más cercanos)
3. Evitar caminar solo en el campo
4. Tomar signos vitales
5. Conseguir un equipo de primeros auxilios que incluya extractor de
venenos, corticosteroides, antihistamínicos, antibióticos de amplio
espectro, analgésicos, y antidotos específicos (anticoralillo,
antiviperino, antialacrán, anticapulina).
6. Informar al médico acerca de antecedentes de hipertensión arterial,
diabetes, anemia, alergia a medicamentos, problemas renales, hepatitis, u
otros
7. Evitar al máximo la infección de la herida
8. Tener a la mano una lista de consultores expertos en tratamiento
Consultores:
Manuel Várela Julía
Herpetario "La Nauyaca" Jungla Mágica
Cuernavaca, Mor. MEXICO
Tel. (7) 311-3881
Centro Regional de Información y Atención Toxicológica (CRIAT)
Calle Los Angeles S/N Sector Reforma
Guadalajara, Jal. MEXICO
Tel. (3) 650-3060
669-1320
David Hardy
Tucson, AZ. U.S.A.
Tel. (520) 795-3666
Tiempo de rehabilitación:
El tiempo necesario para que el individuo mordido por una serpiente
venenosa recupere su salud puede variar desde el mismo día del accidente
hasta meses y en casos extremos años, esto depende de las siguientes
condiciones:
1. La cantidad de veneno inoculado
2. La localización de la mordedura
3. Los primeros auxilios proporcionados
4. El tratamiento hospitalario
5. La capacidad física (fortaleza, edad y salud)
Los sueros antielapídico y antiviperino pueden conseguirse en Bolivia:
Plurinación no tiene mas que masistas!
Acciones para evitar ser mordido:
1. NO confiar que se es más rápido que una serpiente
2. NO Molestar o atacar a la serpiente
[Leer más en la fuente]
Fuente
Los venenos de serpientes son mezclas complejas de proteínas y otras moléculas.
Un veneno puede contener cientos de componentes, esto provoca dificultad
en el tratamiento de mordidas y en el estudio de la evolución de los
venenos.
Las proteínas de los venenos van de pequeños péptidos a moléculas de
gran peso molecular y se clasifican por su acción fisiológica y su
estructura química:
-
Hemorraginas o hemotóxinas: destruyen los vasos sanguíneos
-
Hemolisinas: destruye eritrocitos
-
Miotoxinas: destruyen músculo esquelético y liso
-
Neurotoxinas: actúan en la sinapsis en el sistema neuromuscular.
De manera general, los elapidos presentan venenos con propiedades
neurotóxicas, mientras que los venenos de viperidos se caracterizan por
tener propiedades hemolíticas y citoliticas, obviamente, hay excepciones
a este patrón general.
Las toxinas de los venenos se han creado a partir de enzimas digestivas
por procesos de duplicación de genes y divergencia, estos procesos son
mecanismos comunes de evolución molecular, por ejemplo, las múltiples
formas de hemoglobina en vertebrados.
Un ejemplo de los venenos es la fosfolipasa A2, que se encuentra en los
venenos de elapidos y viperidos, estas son enzimas digestivas asociadas
al catabolismo lípido de los vertebrados, copias múltiples de genes de
fosfolipasa A2 se han encontrado en las glándulas de veneno de
serpientes, pero los productos proteicos de estos genes difieren en
estructura química y acción fisiológica.
En viperidos, los componentes neurotóxicos de
Crotalus simus terrificus y
C. scutulatus son
fosfolipasas A2, mientras que otras formas de fosfolipasa actúan en la
porción lipídica de la membrana de las células del músculo esquelético y
son responsables de los efectos miotoxicos y la necrosis característica
de muchos venenos.
En elapidos, las fosfolipasas actúan en las uniones presinapticas y son
responsables de las funciones neurotóxicas de estos venenos.
Los estudios de evolución molecular de los genes que dan lugar a las
toxinas muestran que las regiones codificantes de los genes están
envueltas en regiones no codificantes con una tasa de mutación
relativamente rápida, y esto adquiere rápidamente nuevas funciones al
veneno.
En comparación con los venenos de elapidos y viperidos, los venenos de
colúbridos esta pobremente estudiado. Al igual que los venenos de
elapidos y viperidos, los venenos de colúbrido son mezclas complejas que
incluyen fosfolipasa A como componente toxico.
Aunque se ha prestado mucha atención a las secreciones de la glándula de
Duvernoy en colúbridos, algunos estudios se han enfocado en las
propiedades toxicas de las secreciones que producen otras glándulas de
la cabeza. Por ejemplo, se ha reportado la actividad proteolitica en las
secreciones de la glándula de Duvernoy y la glándula infralabial de
Sibynomorphus neuwiedii,
esta es una de las muchas especies de serpientes neotropicales que se
alimentan de caracoles, extrayéndolos de sus conchas usando los dientes
inferiores. La secreción de las glándulas infralabiales por los dientes
dentarios causa una parálisis rápida, facilitando la extracción del
caracol de su concha. Parece ser que la secreción de las glándulas
infralabiales tiene efectos similares con diferentes presas. Aun así la
historia natural de los venenos en general es un área poco estudiada
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Cada veneno es una combinación de toxinas que actúan conjuntamente. Su
composición varía entre individuos de la misma especie y, en algunos
casos, dentro de la misma camada. El tamaño de las glándulas venenosas
está relacionado directamente al tamaño de la serpiente y de ello se
deduce que los ofidios venenosos son mucho más peligrosos al alcanzar su
edad adulta más no por esto debemos descuidarnos con estos mismos en
estado juvenil ya con son igualmente peligrosos y letales.
No todas las sustancias presentes en los venenos son enzimas, pues
también presentan polipéptidos, glicoproteínas y elementos tóxicos de
bajo peso molecular (colubridae). Hoy en día, debido a los avances en la
ciencia, los venenos pueden clasificarse según sus propiedades químicas
como enzimas y según sus diferentes actividades biológicas, como
toxinas logrando establecerce de la siguiente manera:
-
Neurotóxicos (Elapidos).
-
Neutotóxicos-Hemolíticos (Viperidos: Crotalus).
-
Proteoliticos-Hemoliticos (Viperidos: Lachesis)
-
Proteoliticos-Coagulantes (Viperidos: Bothrops)
Ahora bien, las serpientes tienen la capacidad de producir
envenenamientos letales por su mordedura (Elapidos y Viperidos) así como
fuertes reacciones anafilacticas (Colubridae). Es importante resaltar
que hay una relación directa entre el tamaño de la serpiente y la
cantidad de veneno que produce (a mayor tamaño más veneno) claro está
menor tamaño (neonato o juvenil) sigue siendo peligrosa su mordedura.
Sin embargo, se sabe que cuando una serpiente ataca no necesariamente
libera todo el veneno de sus glándulas, pudiendo incluso no descargar su
veneno. Tienen gran control sobre la liberación del veneno cuando el
ataque es defensivo, lo cual demuestra que estos reptiles al atacar no
liberan del todo la carga de veneno en una sola mordida.
Es importante resaltar, que potencia de un veneno se expresa como la
dosis letal, que representa la menor cantidad de veneno que deber ser
administrada en un organismo para matarlo. Generalmente, en toxicología
se usa la dosis letal 50 (LD50), que representa la dosis capaz de matar
al 50% de los animales de experimentación en un periodo de tiempo
determinado. A menor LD50, mayor potencia. En esta parte es algo
compleja especificar la LD50 de todas las serpientes de este lado del
mundo, pero si nos proponemos hace una buena data creo que podemos
lograrlo..
En otro orden de ideas, los venenos de las serpientes, han sido muy
estudiados desde el punto de vista químico y se ha encontrado que muchas
de las sustancias que lo conforman, y que presentan una marcada
actividad tóxica, y que estas pueden ser utilizadas, una vez separadas
totalmente del veneno, como productos terapéuticos para el tratamiento
de ciertas enfermedades, esto demuestra la gran importancia que tienen
las serpientes venenosas ya que sin sus venenos sería más difícil
obtener estos productos para la utilización médica, y al mismo tiempo
también forman parte de los controles naturales de roedores (ratas y
ratones) que constituyen una verdadera plaga y peligro para la salud...
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Proteínas que afectan la coagulación sanguínea:
Las alteraciones en la coagulación sanguínea constituyen una de las
principales características de los envenenamientos por serpientes de la
familia Viperidae. Dichas alteraciones, asociadas con cuadros de
desfibrinación, coagulación intravascular diseminada y trombocitopenia
resultan de la acción de proteínas “tipo trombina” y metaloproteinasas
que activan los factores X y II de la cascada de coagulación. Estos
componentes de fuerte acción coagulante
In Vitro, consumen el fibrinógeno
in vivo,
induciendo desfibrinación y alteraciones en las pruebas de coagulación.
Se han purificado también componentes inhibidores de trombina, tales
como la “bothrojaracina”, del veneno de
Bothrops jararaca, el cual forma un complejo equimolar no covalente con la atrombina y la “bothroalternina” del veneno de
Bothrops alternatus.
Los venenos de serpientes vipéridas latinoamericanas afectan las
plaquetas de maneras diversas. Se han descrito componentes como la
“botrocetina” y la “aspercetina” que se unen al factor de von Willebrand
e inducen agregación plaquetaria, produciendo
in vivo un cuadro de trombocitopenia trombótica. Por otra parte, la “convulxina”, purificada del veneno de la cascabel
Crotalus durissus terrificus,
se describió inicialmente con base en su acción convulsivante, pero
luego se caracterizó como un potente agente agragante de plaquetas. Los
venenos de vipéridos también presentan un grupo de moléculas
denominadas “disintegrinas”, las cuales tienen una región con la
secuencia Arg-Gli-Asp (RGD) que se une a la integrina de las plaquetas,
causando inhibición de la agregación plaquetaria y afectando el proceso
hemostático. Las disintegrinas se han convertido en importantes
herramientas para el estudio de la adhesión celular en diversos modelos
patológicos y se ha demostrado que estos péptidos son sintetizados como
partes de algunas metaloproteinas en estos venenos, liberandose como
consecuencia de proteólisis. Se han purificado además fosfolipasas A
2 que afectan los procesos de coagulación, ya sea alterando la agregación plaquetaria o inhibiendo la cascada de la coagulación.
También estos venenos poseen proteinasas fibrinolíticas, de la familia
de las metaloproteinasas, capaces de hidrolizar la fibrina que forma los
trombos.
Fosfolipasas A2 y necrosis muscular
La necrosis de tejido muscular o
mionecrosis es uno de los efectos más conspiscuos de los envenenamientos
por serpientes de la familia viperidae. En caso de no ser neutralizado
por los antivenenos, este efecto redunda en una pérdida importante de
tejido muscular, lo cual se asocia con una deficiente regeneración
muscular y con secuelas permanentes en la víctima. La primera miotoxina
de venenos de serpientes del género Bothrops fue purificada en 1984, a partir del veneno de Bothrops asper. En años posteriores se logro purificar una gran cantidad de miotoxinas de este y otros venenos de serpientes tales como Bothrops moojeni, Bothrops neuwiedii, Bothrops jararacussu, Bothrops pirajai, Bothriechis schlegelii y Atropoides (bothrops) nummifer . Todas estas miotoxinas son proteinas con estructura de fosfolipasa A2 de la clase II, muy básicas y que afectan las células musculares rápidamente despues de su inyección.
Los estudios de las secuencias de estas miotoxinas han permitido
dividirlas en dos subtipos: aquellas que presentan aspartato en el
residuo 49 y las que presentan lisina en dicha posición. Esta diferencia
tiene implicaciones drásticas en la catálisis, ya que el aspartato en
el residuo 49 juega un papel central en la capacidad de estas proteinas
de unir el ion calcio, el cual es requisito para la actividad catalítica
al estabilizar el intermediario tetrahédrico característico de esta
reacción. La sustitución de aspartato por lisina tiene como consecuencia
una incapacidad de la molécula para ligar calcio y, por lo tanto, la
pérdida de la actividad enzimática. Las primeras lisinas 49 aisladas y
secuenciadas fueron la miotoxina II de Bothrops asper y la bothropstoxina de Bothrops jararacussu .
Este grupo de Lis49 possen una fuerte acción miotóxica, esta
observación demuestra que la actividad de hidrólisis de fosfolípidos no
es estrictamente necesaria pra lesionar la integridad de la membrana
plasmática de las fibras musculares, evidenciando que otras regiones
moleculares diferentes del sitio catalítico son las responsables de este
efecto.
Los estudios de secuencia han sido complementados por importantes
investigaciones cristalográficas, las cuales han permitido dilucidar las
estructuras de algunas de estas proteinas. Se ha demostrado que todas
ellas tienen una estructura similar, caracterizada por varias regiones
de hélice alfa, una pequeña región de hojas beta denominada "ala beta" y
algunas asas, presentando siete puentes disulfuro. Además, se ha
determinado que la mayoría de estas fosfolipasas miotóxicas existen como
homodímeros. El contar con diversas fosfolipasas A2
miotóxicas purificadas ha permitido estudiar el mecanismo de acción de
las mismas y los determinantes estructurales de la miotoxicidad. Se ha
demostrado que las miotóxinas, sean estas Asp49 o Lis49, afectan
directamente la integridad de la membrana plasmática de las células
musculares, originando un influjo de calcio hacia el citosol, lo cual
pone en marcha una serie de eventos degenerativos que culminan con
lesión celular irreversible. El sitio de unión de estas miotoxinas a la
membrana plasmática no se ha establecido claramente, aunque se plantea
la existencia de dos tipos de sitios de unión: (a) fosfolípidos
negativos, presentes en las membranas de muchos tipos celulares, lo cual
explica la amplia acción citolítica de estas proteinas in vitro;
y (b) receptores proteicos, presentes en células musculares, lo cual
hace a estas células más susceptibles a la acción de las miotoxinas, sin
embargo, la identidad de estos receptores proteicos para las miotoxinas
aún no ha sido establecida.
El tema de la relación estructura-función de estas miotoxinas ha
recibido atención por parte de diversos grupos. Como se menciona
anteriormente, se ha demostrado que la actividad enzimática no es
indispensable para la acción miotóxica, aunque la hidrólisis de
fosfolipidos incrementa la capacidad citotóxica en las miotoxinas Asp49
cataliticamente activas. Uno de los avances más importantes en este tema
lo constituyó la demostración de que un péptido sintético,
correspondiente a un segmento de la región C-terminal de la miotoxina II
de Bothrops asper y constituido por residuos catiónicos e
hidrofóbicos, reproduce la actividad citotóxica de la molécula
completa. Esta región está ubicada en la superficie de la molécula y se
postula que, por su caracter hidrofóbico-catiónico, es capaz de penetrar
y desorganizar la bicapa de fosfolípidos de las membranas.
Recientemente se describio que péptidos sintéticos de la región
C-terminal de dos toxinas Lis49 eran citotóxicos, en tanto los péptidos
correspondientes a dos miotoxinas Asp49 carecieron de efectos tóxicos,
evidenciando diferencias importantes en las regiones responsables de la
toxicidad en estos dos tipos de fosfolipasas A2. Es posible que otras regiones de la molécula, como el extremo N-terminal, también contribuyan al daño en la membrana.
La crotoxina, principal componente del veneno de la cascabel Crotalus durissus terrificus,
posee además de actividad neurotóxica, una fuerte acción miotóxica,
produciendo rabdomiolisis sistémica. Por otra parte, pese a que los
venenos de serpientes Coral (Micrurus Sp.) no inducen
miotoxicidad relevante desde el punto de vista clínico, estos venenos
son muy miotóxicos en modelos experimentales. Este efecto, que también
se ha descrito para otros venenos de elapídeos, se debe a la acción de
fosfolipasas A2, de clase I, las cuales difieren
en varios aspectos estructurales de las fosfolipasas de vipéridos.
Recientemente se determinó la secuencia completa de una fosfolipasa A2 miotóxica del veneno de la coral centroamericana Micrurus nigrocinctus
y mediante análisis comparativo de secuencias, se identificó un grupo
de residuos en las fosfolipasas de clase I que se agrupan en la
superficie de la molécula y que están presentes únicamente en las
enzimas que presentan actividad miotóxica. Además se postuló un modelo
de evolución molecular de las fosfolipasas A2 miotóxicas de clase I, a partir de un precursor similar a la atual fosfolipasa A2 de secreción pancreática. Resulta interesante que esta región es disímil a la región miotóxica de las fosfolipasas A2
de clase II de venenos de vipéridos, evidenciando una evolución
molecular diferente en estos dos tipos de miotoxinas, a partir de
precursores no miotóxicos.
