fororeptiles.org/foros/ Primeros-Auxilios-Venenos ofídicos
Primeros auxilios: Es importante que las personas que auxilien al accidentado se mantengan tranquilas y se organicen para realizar lo más rápido y eficientemente posible las siguientes indicaciones inmediatamente después de la mordedura.
1. Alejarse del alcance del animal
2. Tranquilizar al accidentado
3. Tomar la hora del accidente
4. Inmovilizar el área afectada
5. Extraer el veneno mecánicamente (solo es útil durante los 15 minutos inmediatos después de la mordedura)
6. Tratar de identificar al animal sin exponerse a otra mordedura
7. Aplicarse 1 frasco de antídoto específico inmediatamente después de la mordedura, en la zona muscular más voluminosa y más cercana a la zona afectada.
8. Dirigirse hacia el centro de salud (hospital, clínica) más cercano para iniciar el tratamiento hospitalario (hacer prueba de sensibilidad).
9. Prevenir choque anafiláctico utilizando hidrocortisona y antihistamínicos.
10. Ya en el centro de salud, exigir al médico sean hechos los siguientes exámenes: general de orina, biometría hemática, tiempos de coagulación, electrolítos séricos.
11. Aplicar 1 frasco de antídoto específico intravenoso
Utilizar antibióticos de amplio espectro, analgésicos y toxoide tetánico
12. Cuidar la respiración y el ritmo cardiaco.
13. Seguir con el tratamiento a respuesta del paciente
Signos y síntomas generales:
1. Huellas de colmillos
2. Sangrado y dolor en el sitio de la mordedura
3. Inflamación progresiva de la zona afectada
4. Enrojecimiento y hemólisis local
5. Hemorragia nasal
6. Inflamación de ganglios linfáticos
7. Necrosis
8. Insuficiencia respiratoria o cardiaca
Acciones a evitar:
1. Incisiones o punciones locales
2. Succiones bucales
3. Torniquetes o ligaduras
4. Aplicación de hielo (críoterapia)
5. Dar alcohol, café, o cigarro a la víctima
6. Cauterizar
7. Aplicar toques eléctricos (electroshocks)
8. Atrapar a la serpiente
9. Inyectar el suero en zonas adiposas
10. Aplicar cataplasmas, o ungüentos
Recomendaciones:
1. Quitar anillos, pulseras y todo el artículo que pueda obstruir o dificultar los primeros auxilios.
2. Hacer un protocolo de tratamiento (conocer rutas de escape, conocer los centros hospitalarios más cercanos)
3. Evitar caminar solo en el campo
4. Tomar signos vitales
5. Conseguir un equipo de primeros auxilios que incluya extractor de venenos, corticosteroides, antihistamínicos, antibióticos de amplio espectro, analgésicos, y antidotos específicos (anticoralillo, antiviperino, antialacrán, anticapulina).
6. Informar al médico acerca de antecedentes de hipertensión arterial, diabetes, anemia, alergia a medicamentos, problemas renales, hepatitis, u otros
7. Evitar al máximo la infección de la herida
8. Tener a la mano una lista de consultores expertos en tratamiento
Consultores:
Manuel Várela Julía
Herpetario "La Nauyaca" Jungla Mágica
Cuernavaca, Mor. MEXICO
Tel. (7) 311-3881
Centro Regional de Información y Atención Toxicológica (CRIAT)
Calle Los Angeles S/N Sector Reforma
Guadalajara, Jal. MEXICO
Tel. (3) 650-3060
669-1320
David Hardy
Tucson, AZ. U.S.A.
Tel. (520) 795-3666
Tiempo de rehabilitación:
El tiempo necesario para que el individuo mordido por una serpiente venenosa recupere su salud puede variar desde el mismo día del accidente hasta meses y en casos extremos años, esto depende de las siguientes condiciones:
1. La cantidad de veneno inoculado
2. La localización de la mordedura
3. Los primeros auxilios proporcionados
4. El tratamiento hospitalario
5. La capacidad física (fortaleza, edad y salud)
Los sueros antielapídico y antiviperino pueden conseguirse en Bolivia:
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Acciones para evitar ser mordido:
1. NO confiar que se es más rápido que una serpiente
2. NO Molestar o atacar a la serpiente
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Fuente
Los venenos de serpientes son mezclas complejas de proteínas y otras moléculas.
Un veneno puede contener cientos de componentes, esto provoca dificultad en el tratamiento de mordidas y en el estudio de la evolución de los venenos.
Las proteínas de los venenos van de pequeños péptidos a moléculas de gran peso molecular y se clasifican por su acción fisiológica y su estructura química:
- Hemorraginas o hemotóxinas: destruyen los vasos sanguíneos
- Hemolisinas: destruye eritrocitos
- Miotoxinas: destruyen músculo esquelético y liso
- Neurotoxinas: actúan en la sinapsis en el sistema neuromuscular.
Las toxinas de los venenos se han creado a partir de enzimas digestivas por procesos de duplicación de genes y divergencia, estos procesos son mecanismos comunes de evolución molecular, por ejemplo, las múltiples formas de hemoglobina en vertebrados.
Un ejemplo de los venenos es la fosfolipasa A2, que se encuentra en los venenos de elapidos y viperidos, estas son enzimas digestivas asociadas al catabolismo lípido de los vertebrados, copias múltiples de genes de fosfolipasa A2 se han encontrado en las glándulas de veneno de serpientes, pero los productos proteicos de estos genes difieren en estructura química y acción fisiológica.
En viperidos, los componentes neurotóxicos de Crotalus simus terrificus y C. scutulatus son fosfolipasas A2, mientras que otras formas de fosfolipasa actúan en la porción lipídica de la membrana de las células del músculo esquelético y son responsables de los efectos miotoxicos y la necrosis característica de muchos venenos.
En elapidos, las fosfolipasas actúan en las uniones presinapticas y son responsables de las funciones neurotóxicas de estos venenos.
Los estudios de evolución molecular de los genes que dan lugar a las toxinas muestran que las regiones codificantes de los genes están envueltas en regiones no codificantes con una tasa de mutación relativamente rápida, y esto adquiere rápidamente nuevas funciones al veneno.
En comparación con los venenos de elapidos y viperidos, los venenos de colúbridos esta pobremente estudiado. Al igual que los venenos de elapidos y viperidos, los venenos de colúbrido son mezclas complejas que incluyen fosfolipasa A como componente toxico.
Aunque se ha prestado mucha atención a las secreciones de la glándula de Duvernoy en colúbridos, algunos estudios se han enfocado en las propiedades toxicas de las secreciones que producen otras glándulas de la cabeza. Por ejemplo, se ha reportado la actividad proteolitica en las secreciones de la glándula de Duvernoy y la glándula infralabial de Sibynomorphus neuwiedii, esta es una de las muchas especies de serpientes neotropicales que se alimentan de caracoles, extrayéndolos de sus conchas usando los dientes inferiores. La secreción de las glándulas infralabiales por los dientes dentarios causa una parálisis rápida, facilitando la extracción del caracol de su concha. Parece ser que la secreción de las glándulas infralabiales tiene efectos similares con diferentes presas. Aun así la historia natural de los venenos en general es un área poco estudiada
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Cada veneno es una combinación de toxinas que actúan conjuntamente. Su composición varía entre individuos de la misma especie y, en algunos casos, dentro de la misma camada. El tamaño de las glándulas venenosas está relacionado directamente al tamaño de la serpiente y de ello se deduce que los ofidios venenosos son mucho más peligrosos al alcanzar su edad adulta más no por esto debemos descuidarnos con estos mismos en estado juvenil ya con son igualmente peligrosos y letales.
No todas las sustancias presentes en los venenos son enzimas, pues también presentan polipéptidos, glicoproteínas y elementos tóxicos de bajo peso molecular (colubridae). Hoy en día, debido a los avances en la ciencia, los venenos pueden clasificarse según sus propiedades químicas como enzimas y según sus diferentes actividades biológicas, como toxinas logrando establecerce de la siguiente manera:
- Neurotóxicos (Elapidos).
- Neutotóxicos-Hemolíticos (Viperidos: Crotalus).
- Proteoliticos-Hemoliticos (Viperidos: Lachesis)
- Proteoliticos-Coagulantes (Viperidos: Bothrops)
Sin embargo, se sabe que cuando una serpiente ataca no necesariamente libera todo el veneno de sus glándulas, pudiendo incluso no descargar su veneno. Tienen gran control sobre la liberación del veneno cuando el ataque es defensivo, lo cual demuestra que estos reptiles al atacar no liberan del todo la carga de veneno en una sola mordida.
Es importante resaltar, que potencia de un veneno se expresa como la dosis letal, que representa la menor cantidad de veneno que deber ser administrada en un organismo para matarlo. Generalmente, en toxicología se usa la dosis letal 50 (LD50), que representa la dosis capaz de matar al 50% de los animales de experimentación en un periodo de tiempo determinado. A menor LD50, mayor potencia. En esta parte es algo compleja especificar la LD50 de todas las serpientes de este lado del mundo, pero si nos proponemos hace una buena data creo que podemos lograrlo..
En otro orden de ideas, los venenos de las serpientes, han sido muy estudiados desde el punto de vista químico y se ha encontrado que muchas de las sustancias que lo conforman, y que presentan una marcada actividad tóxica, y que estas pueden ser utilizadas, una vez separadas totalmente del veneno, como productos terapéuticos para el tratamiento de ciertas enfermedades, esto demuestra la gran importancia que tienen las serpientes venenosas ya que sin sus venenos sería más difícil obtener estos productos para la utilización médica, y al mismo tiempo también forman parte de los controles naturales de roedores (ratas y ratones) que constituyen una verdadera plaga y peligro para la salud...
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Proteínas que afectan la coagulación sanguínea:
Las alteraciones en la coagulación sanguínea constituyen una de las principales características de los envenenamientos por serpientes de la familia Viperidae. Dichas alteraciones, asociadas con cuadros de desfibrinación, coagulación intravascular diseminada y trombocitopenia resultan de la acción de proteínas “tipo trombina” y metaloproteinasas que activan los factores X y II de la cascada de coagulación. Estos componentes de fuerte acción coagulante In Vitro, consumen el fibrinógeno in vivo, induciendo desfibrinación y alteraciones en las pruebas de coagulación. Se han purificado también componentes inhibidores de trombina, tales como la “bothrojaracina”, del veneno de Bothrops jararaca, el cual forma un complejo equimolar no covalente con la atrombina y la “bothroalternina” del veneno de Bothrops alternatus.
Los venenos de serpientes vipéridas latinoamericanas afectan las plaquetas de maneras diversas. Se han descrito componentes como la “botrocetina” y la “aspercetina” que se unen al factor de von Willebrand e inducen agregación plaquetaria, produciendo in vivo un cuadro de trombocitopenia trombótica. Por otra parte, la “convulxina”, purificada del veneno de la cascabel Crotalus durissus terrificus, se describió inicialmente con base en su acción convulsivante, pero luego se caracterizó como un potente agente agragante de plaquetas. Los venenos de vipéridos también presentan un grupo de moléculas denominadas “disintegrinas”, las cuales tienen una región con la secuencia Arg-Gli-Asp (RGD) que se une a la integrina de las plaquetas, causando inhibición de la agregación plaquetaria y afectando el proceso hemostático. Las disintegrinas se han convertido en importantes herramientas para el estudio de la adhesión celular en diversos modelos patológicos y se ha demostrado que estos péptidos son sintetizados como partes de algunas metaloproteinas en estos venenos, liberandose como consecuencia de proteólisis. Se han purificado además fosfolipasas A2 que afectan los procesos de coagulación, ya sea alterando la agregación plaquetaria o inhibiendo la cascada de la coagulación.
También estos venenos poseen proteinasas fibrinolíticas, de la familia de las metaloproteinasas, capaces de hidrolizar la fibrina que forma los trombos.
Fosfolipasas A2 y necrosis muscular
La necrosis de tejido muscular o
mionecrosis es uno de los efectos más conspiscuos de los envenenamientos
por serpientes de la familia viperidae. En caso de no ser neutralizado
por los antivenenos, este efecto redunda en una pérdida importante de
tejido muscular, lo cual se asocia con una deficiente regeneración
muscular y con secuelas permanentes en la víctima. La primera miotoxina
de venenos de serpientes del género Bothrops fue purificada en 1984, a partir del veneno de Bothrops asper. En años posteriores se logro purificar una gran cantidad de miotoxinas de este y otros venenos de serpientes tales como Bothrops moojeni, Bothrops neuwiedii, Bothrops jararacussu, Bothrops pirajai, Bothriechis schlegelii y Atropoides (bothrops) nummifer . Todas estas miotoxinas son proteinas con estructura de fosfolipasa A2 de la clase II, muy básicas y que afectan las células musculares rápidamente despues de su inyección.
Los estudios de las secuencias de estas miotoxinas han permitido dividirlas en dos subtipos: aquellas que presentan aspartato en el residuo 49 y las que presentan lisina en dicha posición. Esta diferencia tiene implicaciones drásticas en la catálisis, ya que el aspartato en el residuo 49 juega un papel central en la capacidad de estas proteinas de unir el ion calcio, el cual es requisito para la actividad catalítica al estabilizar el intermediario tetrahédrico característico de esta reacción. La sustitución de aspartato por lisina tiene como consecuencia una incapacidad de la molécula para ligar calcio y, por lo tanto, la pérdida de la actividad enzimática. Las primeras lisinas 49 aisladas y secuenciadas fueron la miotoxina II de Bothrops asper y la bothropstoxina de Bothrops jararacussu . Este grupo de Lis49 possen una fuerte acción miotóxica, esta observación demuestra que la actividad de hidrólisis de fosfolípidos no es estrictamente necesaria pra lesionar la integridad de la membrana plasmática de las fibras musculares, evidenciando que otras regiones moleculares diferentes del sitio catalítico son las responsables de este efecto.
Los estudios de secuencia han sido complementados por importantes investigaciones cristalográficas, las cuales han permitido dilucidar las estructuras de algunas de estas proteinas. Se ha demostrado que todas ellas tienen una estructura similar, caracterizada por varias regiones de hélice alfa, una pequeña región de hojas beta denominada "ala beta" y algunas asas, presentando siete puentes disulfuro. Además, se ha determinado que la mayoría de estas fosfolipasas miotóxicas existen como homodímeros. El contar con diversas fosfolipasas A2 miotóxicas purificadas ha permitido estudiar el mecanismo de acción de las mismas y los determinantes estructurales de la miotoxicidad. Se ha demostrado que las miotóxinas, sean estas Asp49 o Lis49, afectan directamente la integridad de la membrana plasmática de las células musculares, originando un influjo de calcio hacia el citosol, lo cual pone en marcha una serie de eventos degenerativos que culminan con lesión celular irreversible. El sitio de unión de estas miotoxinas a la membrana plasmática no se ha establecido claramente, aunque se plantea la existencia de dos tipos de sitios de unión: (a) fosfolípidos negativos, presentes en las membranas de muchos tipos celulares, lo cual explica la amplia acción citolítica de estas proteinas in vitro; y (b) receptores proteicos, presentes en células musculares, lo cual hace a estas células más susceptibles a la acción de las miotoxinas, sin embargo, la identidad de estos receptores proteicos para las miotoxinas aún no ha sido establecida.
El tema de la relación estructura-función de estas miotoxinas ha recibido atención por parte de diversos grupos. Como se menciona anteriormente, se ha demostrado que la actividad enzimática no es indispensable para la acción miotóxica, aunque la hidrólisis de fosfolipidos incrementa la capacidad citotóxica en las miotoxinas Asp49 cataliticamente activas. Uno de los avances más importantes en este tema lo constituyó la demostración de que un péptido sintético, correspondiente a un segmento de la región C-terminal de la miotoxina II de Bothrops asper y constituido por residuos catiónicos e hidrofóbicos, reproduce la actividad citotóxica de la molécula completa. Esta región está ubicada en la superficie de la molécula y se postula que, por su caracter hidrofóbico-catiónico, es capaz de penetrar y desorganizar la bicapa de fosfolípidos de las membranas. Recientemente se describio que péptidos sintéticos de la región C-terminal de dos toxinas Lis49 eran citotóxicos, en tanto los péptidos correspondientes a dos miotoxinas Asp49 carecieron de efectos tóxicos, evidenciando diferencias importantes en las regiones responsables de la toxicidad en estos dos tipos de fosfolipasas A2. Es posible que otras regiones de la molécula, como el extremo N-terminal, también contribuyan al daño en la membrana.
La crotoxina, principal componente del veneno de la cascabel Crotalus durissus terrificus, posee además de actividad neurotóxica, una fuerte acción miotóxica, produciendo rabdomiolisis sistémica. Por otra parte, pese a que los venenos de serpientes Coral (Micrurus Sp.) no inducen miotoxicidad relevante desde el punto de vista clínico, estos venenos son muy miotóxicos en modelos experimentales. Este efecto, que también se ha descrito para otros venenos de elapídeos, se debe a la acción de fosfolipasas A2, de clase I, las cuales difieren en varios aspectos estructurales de las fosfolipasas de vipéridos. Recientemente se determinó la secuencia completa de una fosfolipasa A2 miotóxica del veneno de la coral centroamericana Micrurus nigrocinctus y mediante análisis comparativo de secuencias, se identificó un grupo de residuos en las fosfolipasas de clase I que se agrupan en la superficie de la molécula y que están presentes únicamente en las enzimas que presentan actividad miotóxica. Además se postuló un modelo de evolución molecular de las fosfolipasas A2 miotóxicas de clase I, a partir de un precursor similar a la atual fosfolipasa A2 de secreción pancreática. Resulta interesante que esta región es disímil a la región miotóxica de las fosfolipasas A2 de clase II de venenos de vipéridos, evidenciando una evolución molecular diferente en estos dos tipos de miotoxinas, a partir de precursores no miotóxicos.
Los estudios de las secuencias de estas miotoxinas han permitido dividirlas en dos subtipos: aquellas que presentan aspartato en el residuo 49 y las que presentan lisina en dicha posición. Esta diferencia tiene implicaciones drásticas en la catálisis, ya que el aspartato en el residuo 49 juega un papel central en la capacidad de estas proteinas de unir el ion calcio, el cual es requisito para la actividad catalítica al estabilizar el intermediario tetrahédrico característico de esta reacción. La sustitución de aspartato por lisina tiene como consecuencia una incapacidad de la molécula para ligar calcio y, por lo tanto, la pérdida de la actividad enzimática. Las primeras lisinas 49 aisladas y secuenciadas fueron la miotoxina II de Bothrops asper y la bothropstoxina de Bothrops jararacussu . Este grupo de Lis49 possen una fuerte acción miotóxica, esta observación demuestra que la actividad de hidrólisis de fosfolípidos no es estrictamente necesaria pra lesionar la integridad de la membrana plasmática de las fibras musculares, evidenciando que otras regiones moleculares diferentes del sitio catalítico son las responsables de este efecto.
Los estudios de secuencia han sido complementados por importantes investigaciones cristalográficas, las cuales han permitido dilucidar las estructuras de algunas de estas proteinas. Se ha demostrado que todas ellas tienen una estructura similar, caracterizada por varias regiones de hélice alfa, una pequeña región de hojas beta denominada "ala beta" y algunas asas, presentando siete puentes disulfuro. Además, se ha determinado que la mayoría de estas fosfolipasas miotóxicas existen como homodímeros. El contar con diversas fosfolipasas A2 miotóxicas purificadas ha permitido estudiar el mecanismo de acción de las mismas y los determinantes estructurales de la miotoxicidad. Se ha demostrado que las miotóxinas, sean estas Asp49 o Lis49, afectan directamente la integridad de la membrana plasmática de las células musculares, originando un influjo de calcio hacia el citosol, lo cual pone en marcha una serie de eventos degenerativos que culminan con lesión celular irreversible. El sitio de unión de estas miotoxinas a la membrana plasmática no se ha establecido claramente, aunque se plantea la existencia de dos tipos de sitios de unión: (a) fosfolípidos negativos, presentes en las membranas de muchos tipos celulares, lo cual explica la amplia acción citolítica de estas proteinas in vitro; y (b) receptores proteicos, presentes en células musculares, lo cual hace a estas células más susceptibles a la acción de las miotoxinas, sin embargo, la identidad de estos receptores proteicos para las miotoxinas aún no ha sido establecida.
El tema de la relación estructura-función de estas miotoxinas ha recibido atención por parte de diversos grupos. Como se menciona anteriormente, se ha demostrado que la actividad enzimática no es indispensable para la acción miotóxica, aunque la hidrólisis de fosfolipidos incrementa la capacidad citotóxica en las miotoxinas Asp49 cataliticamente activas. Uno de los avances más importantes en este tema lo constituyó la demostración de que un péptido sintético, correspondiente a un segmento de la región C-terminal de la miotoxina II de Bothrops asper y constituido por residuos catiónicos e hidrofóbicos, reproduce la actividad citotóxica de la molécula completa. Esta región está ubicada en la superficie de la molécula y se postula que, por su caracter hidrofóbico-catiónico, es capaz de penetrar y desorganizar la bicapa de fosfolípidos de las membranas. Recientemente se describio que péptidos sintéticos de la región C-terminal de dos toxinas Lis49 eran citotóxicos, en tanto los péptidos correspondientes a dos miotoxinas Asp49 carecieron de efectos tóxicos, evidenciando diferencias importantes en las regiones responsables de la toxicidad en estos dos tipos de fosfolipasas A2. Es posible que otras regiones de la molécula, como el extremo N-terminal, también contribuyan al daño en la membrana.
La crotoxina, principal componente del veneno de la cascabel Crotalus durissus terrificus, posee además de actividad neurotóxica, una fuerte acción miotóxica, produciendo rabdomiolisis sistémica. Por otra parte, pese a que los venenos de serpientes Coral (Micrurus Sp.) no inducen miotoxicidad relevante desde el punto de vista clínico, estos venenos son muy miotóxicos en modelos experimentales. Este efecto, que también se ha descrito para otros venenos de elapídeos, se debe a la acción de fosfolipasas A2, de clase I, las cuales difieren en varios aspectos estructurales de las fosfolipasas de vipéridos. Recientemente se determinó la secuencia completa de una fosfolipasa A2 miotóxica del veneno de la coral centroamericana Micrurus nigrocinctus y mediante análisis comparativo de secuencias, se identificó un grupo de residuos en las fosfolipasas de clase I que se agrupan en la superficie de la molécula y que están presentes únicamente en las enzimas que presentan actividad miotóxica. Además se postuló un modelo de evolución molecular de las fosfolipasas A2 miotóxicas de clase I, a partir de un precursor similar a la atual fosfolipasa A2 de secreción pancreática. Resulta interesante que esta región es disímil a la región miotóxica de las fosfolipasas A2 de clase II de venenos de vipéridos, evidenciando una evolución molecular diferente en estos dos tipos de miotoxinas, a partir de precursores no miotóxicos.
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